0000000000421013
AUTHOR
Jēkabs Fridmanis
Baktērijas Borrelia burgdorferi virsmas lipoproteīna BBA03 strukturālie pētījumi
Laima slimība ir visizplatītākā ar vektoriem pārnēsātā slimība Ziemeļu puslodē. Neraugoties uz tās izplatību un smagajiem slimības simptomiem, vēl aizvien nav līdz galam izprasts tās izraisītājas (Borrelia burgdorferi) infekcijas mehānisms. Darba mērķis bija producēt B. burgdorferi ar membrānu saistīto lipoproteīnu BBA03 un noteikt tā telpisko struktūru, izmantojot kodolu magnētisko rezonansi. BBA03 sastāv no 38 aminoskābes garas nestrukturētas ķēdes proteīna N-galā, kam seko septiņas α-spirāles. Izmantojot Dali serveri tika konstatēts, ka BBA03 tuvākais strukturālais analogs ir mlp proteīnu saimes pārstāvis - BBP28. Neraugoties uz to homoloģiju, iepriekšējie pētījumi norāda uz abu proteīnu…
Structural and Functional Analysis of BBA03, Borrelia burgdorferi Competitive Advantage Promoting Outer Surface Lipoprotein
BBA03 is a Borrelia burgdorferi outer surface lipoprotein encoded on one of the most conserved plasmids in Borrelia genome, linear plasmid 54 (lp54). Although many of its genes have been identified as contributing or essential for spirochete fitness in vivo, the majority of the proteins encoded on this plasmid have no known function and lack homologs in other organisms. In this paper, we report the solution NMR structure of the B. burgdorferi outer surface lipoprotein BBA03, which is known to provide a competitive advantage to the bacteria during the transmission from tick vector to mammalian host. BBA03 shows structural homology to other outer surface lipoproteins reflecting their genetic …
Baktērijas Borrelia burgdorferi proteīna BBP28 strukturālie pētījumi
Laima slimība ir visizplatītākā ar vektoriem pārnēsātā slimība Amerikas Savienotajās Valstīs. Neraugoties uz tās plašo izplatību un smagajiem slimības simptomiem, pret to vēl aizvien nav pieejama vakcīna. Darba mērķis bija ekspresēt Laima slimības izraisītājas, baktērijas (Borrelia burgdorferi), ar membrānu saistīto lipoproteīnu BBP28 un noteikt tā struktūru. Izmantojot KMR datus, tika aprēķinātas divas BBP28 proteīna struktūras - viena pilna garuma un otra saīsinātai proteīna sekvencei, kas nesatur nestrukturēto 27 aa garo N gala segmentu. Strukturēto BBP28 daļu veido piecas α-spirāles un 14 aa gara virkne C-galā, kas kovalenti piesaistīta ar disulfīda saiti pie 4. un 5. α-spirāli savienoj…
Solution NMR structure of Borrelia burgdorferi outer surface lipoprotein BBP28, a member of the mlp protein family.
Lyme disease is the most widespread vector‐transmitted disease in North America and Europe, caused by infection with Borrelia burgdorferi sensu lato complex spirochetes. We report the solution NMR structure of the B. burgdorferi outer surface lipoprotein BBP28, a member of the multicopy lipoprotein (mlp) family. The structure comprises a tether peptide, five α‐helices and an extended C‐terminal loop. The fold is similar to that of Borrelia tunicate outer surface protein BTA121, which is known to bind lipids. These results contribute to the understanding of Lyme disease pathogenesis by revealing the molecular structure of a protein from the widely found mlp family. This article is protected …