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RESEARCH PRODUCT

Der Phenylacetyl-(PhAc-)Rest als enzymatisch ablösbare Schutzgruppe für Peptide und Kohlenhydrate: Selektive Schutzgruppenabspaltungen mit Penicillin-Acylase

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N-Phenylacetyl-(PhAc-)-aminosauren werden mit Aminosauremethyl-, -benzyl-, -allyl- und -tert-butylestern mit Hilfe des modifizierten Carbodiimidverfahrens oder unter Verwendung von EEDQ in guten Ausbeuten zu vollgeschutzten Dipeptiden verknupft. Der PhAc-Rest ist bei den Abspaltungen der C-terminalen Schutzgruppen stabil, kann jedoch aus den Peptiden unter nahezu neutralen Bedingungen selektiv mit Penicillin-Acylase (EC 3.5.1.11) abgelost werden. Das Enzym hydrolysiert den PhAc-Rest auch aus der 2-Position von acetylgeschutzter Glucose, der 3-Position von Di-O-isopropylidenglucose und der primaren OH-Gruppe von Di-O-isopropyliden-L-sorbose. Bei den enzymatischen Abspaltungsreaktionen bleiben die saure-, basen- und reduktionsempfindlichen Funktionen in den Substraten unangetastet. The Phenylacetyl (PhAc) Group as Enzymatically Removable Protecting Function for Peptides and Carbohydrates: Selective Deprotections with Penicillin Acylase Using the modified carbodiimide procedure or EEDQ as coupling reagent, N-Phenylacetyl (PhAc) amino acids are condensed in good yields with amino acid methyl, benzyl, allyl, and tert-butyl esters to give totally protected dipeptides. The PhAc group is stable during the cleavages of the C-terminal protecting functions, but can be selectively removed from the peptides under almost neutral conditions with penicillin acylase (EC 3.5.1.11). The enzyme also hydrolyzes the PhAc moiety from the 2-position of acetylprotected glucose, the 3-position of di-O-isopropylideneglucose and the primary OH group of di-O-isopropylidene-L-sorbose. During the enzymatic deprotection reactions all functions labile towards acids, bases and reduction remain intact.