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RESEARCH PRODUCT
Versuche zur fraktionierung von proteingemischen mit polyacrylsäuren
Von Th. WielandWerner KernH. GoldmannH. E. SchultzeH. D. Mathekasubject
ChromatographybiologyGlobulinChemistryPolymer chemistrybiology.proteinAlbuminBovine serum albuminNeutral phBlood proteinsdescription
Proteine lassen sich quantitativ aus wasriger saurer Losung durch Polyacrylsauren (P 200–400) ausfallen. Die Symplexe losen sich bei neutralem PH; nach Entfernung der hochpolymeren Saure als schwerlosliches Ba- oder Protaminsalz werden die Proteine undenaturiert zuruckerhalten. Untersucht wurde die Abhangigkeit der ausgefallten Protein-menge vom PH und von der zugesetzten Menge an PAcs bei reinem Serum-Albumin und Globulin (Rind), sowie an Gemischen aus beiden und an Humanserum. Unter Verwendung der Papierelektrophorese konnte die bei allmahlicher Zugabe des Fallungsmittels bei PH 4, 6 eintretende Fraktionierung verfolgt werden, bei der zuerst Albumin, dann die Globuline zur Abscheidung gelangen. Vorversuche mit Nierenpeptidase zeigen, das auch hier bei der Ausfallung kein nennenswerter Aktivitatsverlust eintritt. Proteins are precipitated quantitatively from aqueous acidic solutions by polyacrylic acids (P 200–400). The highpolymer substance can be removed after dissolving the symplexes at neutral PH as an insoluble Ba- or protamine-salt, whereupon the proteins are recovered in an undenatured state. The interactions of bovine serum albumin or globulin with the polylectrolyte were studied as a function of PH and polymer/protein ratio. Mixtures of both proteins and of the whole human serum proteins can be separated at PH 4,6 by gradually adding a solution of the polymer. After centrifuging, the fractions were examined by electrophoresis on filter paper. Kidney peptidase seems to be stable under the conditions of precipitation.
year | journal | country | edition | language |
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1953-01-01 | Die Makromolekulare Chemie |