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Die chemischen und physikalischen Veränderungen von Proteinen durch β-Strahlen

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Vier verschiedene Proteine, Human- und Rinderalbumin, γ-Globulin vom Rind und Ovalbumin wurden in wasriger Losung mit 0,1 bis 20 Mrad im Elektronenaccelerator bestrahlt. Untersucht wurden die Veranderungen des pH, der Lichtstreuung bei 325 µm, des isoelektrischen Punktes, der UV-Spektren, des Protein-N und Nicht-Protein-N, der Aminosaurenzusammensetzung, der relativen eiweisgebundenen Glucose und Neuraminsaure und das elektrophoretische und chromatographische Verhalten an Sephadex DEAE. Mit steigender Strahlendosis kommt es zu einer zunehmenden Denaturierung der Proteine mit Zerstorung der Tertiarstruktur. Die relative Viscositat steigt an, es kommt zu einer Verschiebung des isoelektrischen Punktes. Der Protein-N-Gehalt, der α-Aminosaure-N nimmt ab, der Nicht-Protein-N steigt an, es kommt zur Bildung von freiem NH3. Die eiweisgebundene Glucose und Neuraminsaure werden z.T. abgespalten. Die elektrophoretische Wanderung und das chromatographische Verhalten andern sich stark auf Grund der Viscositatszunahme und der Veranderung der elektrischen Ladung.