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RESEARCH PRODUCT

Das Prolinoxydase-System

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Neber 3 hatte als erster nachgewiesen, das l-Prolin im tierischen Organismus in l-Glutaminsaure ubergefuhrt wird. Bei dieser Umwandlung sind zwei Pyridinenzyme beteiligt. Das erste bewirkt eine Dehydrierung von l-Prolin zuΔ1-Pyrrolin-5-carbonsaure und arbeitet mit DPN. Es wurde von Strecker und Mela 4 sowie von Smith und Greenberg 5 in der Rattenleber aufgefunden. Es wurde weiterhin in E. coli 4 nachgewiesen. In Neurospora wurde ein analoges, mit TPN oder DPN arbeitendes Enzym festgestellt6. Das zweite Enzym, die Δ1-Pyrrolin-5-carbonsaure-Dehydrogenase7, dehydriert die Δ1-Pyrrolin-5-carbonsaure (bzw. vielleicht den mit ihr in einem Gleichgewicht stehenden γ-Glutaminsaurehalbaldehyd) zu Glutaminsaure. Diese Dehydrogenase wurde aus Acetontrockenpulver von Rinderleber dargestellt. Naheres uber diese beiden Dehydrogenasen findet man in dem Beitrag Mohn, S. 733 ff.