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RESEARCH PRODUCT

Das ?Malatenzym? von Lactobacillus plantarum und Leuconostoc mesenteroides

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1. Das “Malatenzym” von induzierten Zellen von Lactobacillus plantarum B 38 wurde bis zu einer spezifischen Aktivitat von 170 u/mg Protein und von Leuconostoc mesenteroides 99 bis zu 17,5 u/mg angereichert. 2. Durch Gelfiltration, Chromatographie an Hydroxylapatit sowie Disk-Elektrophorese wurden aus L. plantarum Praparate gewonnen, die frei von Lactat-Dehydrogenase waren. 3. Fur das “Malatenzym” aus L. plantarum wurde ein Molekulargewicht von 150 000 und fur das Enzym aus Lc. mesenteroides von 130 000–140 000 ermittelt. Das Malatenzym (E.C. 1.1.1.38) aus Schizosaccharomyces pombe hat ein Molekulargewicht von 120 000–130 000. 4. Gereinigte Praparate von Malatenzym aus L. plantarum, die keine L-Lactat-Dehydrogenase enthielten, setzten L-Apfelsaure bei Gegenwart von NAD und Mangan quantitativ zu L-Lactat und CO2 um. Oxalessigsaure wird auch bei Abwesenheit von NAD decarboxyliert. Brenztraubensaure wird bei Gegenwart von NADH2 nicht hydriert, aus Oxalessigsaure entsteht mit NADH2 nur Brenztraubensaure, keine Milchsaure. 5. Die Umsetzung von L-Malat zu L-Lactat erfolgt auch bei Gegenwart eines grosen Uberschusses von Semicarbazid; Pyruvat kann nicht als Zwischenprodukt abgefangen werden. 6. Harnstoff und Guanidin bewirken eine reversible Inaktivierung von Malatenzym aus L. plantarum. 7. Es wird vermutet, das es sich bei dem “Malatenzym” von L. plantarum und Lc. mesenteroides, dessen Hauptreaktion die NAD-abhangige Decarboxylierung von L-Apfelsaure zu L-Milchsaure ist, entweder um einen nicht trennbaren, funktionell einheitlichen Komplex aus 2 Enzymkomponenten oder um ein einziges Proteinmolekul handelt.