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RESEARCH PRODUCT

Iron Porphyrins as Models of Cytochromec Oxidase

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A series of iron porphyrins has been synthesized as models of cytochrome c oxidase; their activity as 4 e− catalysts in the reduction of dioxygen has been studied at pH 7. These compounds have been obtained by grafting very different residues onto the same iron complex, namely tripodal tetraamines, pickets, and straps, in order to change the environment of the metal center. In the case of porphyrins bearing a tripodal cap, the secondary amines have been alkylated with different substituents so as to modify the electronic environment of the distal pocket. Surprisingly, when the iron porphyrin is functionalized with four identical acrylamido pickets, the resulting complex exhibits biomimetic activity in that it catalyzes oxygen reduction with almost no production of hydrogen peroxide. The crystal structure of the redox-inactive zinc(II) analogue is reported; this shows how the metal influences the spatial arrangement of the four pickets through axial coordination and hydrogen bonding. Even a bis-strapped iron porphyrin, for which no dimerization or self-aggregation can occur at the electrode surface, acts as a 4 e− catalyst for O2 reduction. It is thus demonstrated that at pH close to physiological values, the iron porphyrin is an intrinsically efficient catalyst for the reduction of oxygen to water. Plusieurs porphyrines de fer ont ete synthetisees comme modeles de la cytochrome c oxydase; leur activite, en tant que catalyseur de la reduction a 4 e− de l'oxygene moleculaire a ete etudiee a pH 7. Ces composes ont ete obtenus par greffage de motifs structuraux tres differents sur la meme porphyrine de fer, afin de changer l'environnement de celle ci par des tetraamines tripodales, des piquets, et des anses. Dans le cas des porphyrines portant un tripode, les amines secondaires ont ete alkylees par differents substituants afin de modifier l'environnement electronique de la poche distale. De facon surprenante, quand la porphyrine de fer est fonctionnalisee par quatre piquets identiques de type acrylamido, le complexe obtenu presente une activite biomimetique, puisqu'il catalyse la reduction de l'oxygene moleculaire avec une tres faible production de peroxyde d'hydrogene. La structure radiocristallographique de l'analogue de zinc(II), electrochimiquement inactif, est decrite; elle montre comment le metal influence l'arrangement spatial des quatre piquets par l'intermediaire de la coordination axiale et de liaisons hydrogene. Meme une porphyrine de fer a deux anses, pour laquelle aucune dimerisation ou agregation ne peut avoir lieu a la surface de l'electrode, est un catalyseur a 4 e− pour la reduction de l'oxygene moleculaire. Il est donc demontre qu'a un pH proche des valeurs physiologiques, la porphyrine de fer, en elle-meme, est un catalyseur efficace pour la reduction de l'oxygene en eau.