A Solvothermal Route to High-Surface-Area Nanostructured MoS2.

Sulfated and Non-Sulfated Glycopeptide Recognition Domains of P-Selectin Glycoprotein Ligand 1 and their Binding to P- and E-Selectin

Total synthesis through block glycosylation and selective chemical O-sulfation of tyrosine residues yielded the glycopeptide recognition domain A (X=SO(3) (-)) of the P-selectin glycoprotein ligand 1, in which the terminal sialic acid of the complex hexasaccharide side chain was replaced by (S)-cyclohexyl lactic acid. In binding assays the O-sulfated structure A showed high affinity towards P-selectin, the non-sulfated towards E-selectin.

Sulfatierte und nicht sulfatierte Glycopeptid-Erkennungsdomänen des P-Selektin-Glycoprotein-Liganden 1 und ihre Bindung an P- und E-Selektin

Totalsynthese via Blockglycosylierung und selektive chemische O-Sulfatierung von Tyrosinresten ergaben die Glycopeptid-Erkennungsregion A (X=SO3−) des P-Selektin-Glycoprotein-Liganden 1, in dem die terminale Sialinsaure der komplexen Hexasaccharid-Seitenkette durch (S)-Cyclohexylmilchsaure als Mimetikum ersetzt ist. In Bindungsassays zeigt die O-sulfatierte Form A hohe Affinitat zu P-Selektin, die nicht sulfatierte Form zu E-Selektin.