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Marco Hill

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Strukturbasis und Enzymmechanismus der Biosynthese von C9- aus C10-monoterpenoiden Indol-Alkaloiden

2009

Alle Neune: Die dreidimensionale Struktur der Polyneuridinaldehyd-Esterase (PNAE) gibt einen Einblick in den Enzymmechanismus der Biosynthese von C9- aus C10-monoterpenoiden Indol-Alkaloiden (siehe Schema). PNAE ist eine sehr substratspezifische Serin-Esterase. Sie enthalt die katalytische Triade S87-D216-H244 und ist ein neues Mitglied der Superfamilie der α/β-Hydrolasen, allerdings mit einer neuartigen Funktion: der Diversifizierung von Alkaloidstrukturen.

General MedicineAngewandte Chemie
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Structural Basis and Enzymatic Mechanism of the Biosynthesis of C9- from C10-Monoterpenoid Indole Alkaloids

2009

Cutting carbons: The three-dimensional structure of polyneuridine aldehyde esterase (PNAE) gives insight into the enzymatic mechanism of the biosynthesis of C(9)- from C(10)-monoterpenoid indole alkaloids (see scheme). PNAE is a very substrate-specific serine esterase. It harbors the catalytic triad S87-D216-H244, and is a new member of the alpha/beta-fold hydrolase superfamily. Its novel function leads to the diversification of alkaloid structures.

Stereochemistrychemistry [Secologanin Tryptamine Alkaloids]polyneuridine aldehyde esterasePolyneuridine-aldehyde esteraseCatalysisSubstrate SpecificityEnzyme catalysischemistry.chemical_compoundProtein structureBiosynthesisHydrolaseCatalytic triadmetabolism [Mutant Proteins]Indole testchemistry.chemical_classificationGeneral ChemistrySecologanin Tryptamine AlkaloidsProtein Structure Tertiarymetabolism [Carboxylic Ester Hydrolases]metabolism [Secologanin Tryptamine Alkaloids]EnzymeAmino Acid SubstitutionchemistryBiochemistryddc:540BiocatalysisMutant ProteinsCarboxylic Ester HydrolasesAngewandte Chemie International Edition
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